Активин А, свободный (не для использования в медицинских целях), кат. номер DAC00B
Набор реагентов для определения активина А свободного иммуноферментным методом (не для использования в медицинских целях)

Назначение: набор Human/Mouse/Rat Activin A Quantikine ELISA Kit предназначен для количественного определения человеческого/мышиного/крысиного свободного активина А в образцах супернатантов клеточных культур, сыворотки, плазмы крови и слюны методом иммуноферментного анализа.
Диапазон измерения: 7.85-1000 пг/мл.
Аналитическая чувствительность: 7.85 пг/мл.
Приложения теста: активин и ингибин, члены суперсемейства TGF-beta –цитокинов с цистеиновыми связями, были первоначально выделены из секретов гонад как протеины, которые стимулировали или ингибировали, соответственно, секрецию фолликулостимулирующего гормона фолликулами. Показано, что они вовлечены в большое количество биологических процессов, включая тканевый морфогенез и репарацию, фиброз, воспаление, развитие нервной системы, гемопоэз, функцию репродуктивной системы и канцерогенез.
Активин и ингибин продуцируются в виде белков-предшественников. Их аминотерминльные пропептиды протеолитически расщепляются и способствуют формированию дисульфид-связанных димеров биологически активных форм. Активины – негликозилированные гомо- или гетеродимеры различных бета-субъединиц: βA, βB, βC и βE у млекопитающих, тогда как ингибины – гетеродимеры уникальной альфа-субъединицы и одной из бета-субъединиц. Активин A – гомодимер из двух цепей βA. Субъединица βA может также образовывать гетеродимеры с βB или βC субъединицами, формируя активин AB и активин AC, соответственно. У человека зрелая цепь βA м.м. 14 kDa имеет идентичность 100% с аминокислотной последовательностью βA у быка, кошки, мыши, свиньи и крысы. Цепь βA экспрессируется многими клеточными типами, включая фибробласты и кератиноциты, сосудистые гладкомышечные клетки, эпителиальные и эндотелиальные клетки, гепатоциты, остеокласты и хондроциты, моноциты и макрофаги, нейроны, соматические клетки яичников и тестикул, и гонадотрофные клетки переднего гипофиза.
Активин A проявляет биологическую активность связываясь с рецептором активин-RIIA (серин/треониновой киназой типа 2), который затем нековалентно связывается с активин-RIB/ALK-4 (серин/треониновой киназой типа 1). Сигналинг через этот рецепторный комплекс приводит к Smad активации и регуляции транскрипции активин-опосредованных генов. Биоактивность активина A регулируется рядом механизмов. BAMBI, TGF-β RIII, и Cripto – клеточные молекулы, которые функционируют как рецепторы-ловушки или ограничивают способность активина A индуцировать сборку рецепторного комплекса. Внутриклеточное образование активина A может быть предотвращено встраиванием βA-субъединицы в активин AC или ингибин A. Биодоступность активина A ограничивается его встраиванием в неактивные комплексы с альфа2-макроглобулином, фоллистатином и FLRG.
Диапазон измерения: 7.85-1000 пг/мл.
Аналитическая чувствительность: 7.85 пг/мл.
Приложения теста: активин и ингибин, члены суперсемейства TGF-beta –цитокинов с цистеиновыми связями, были первоначально выделены из секретов гонад как протеины, которые стимулировали или ингибировали, соответственно, секрецию фолликулостимулирующего гормона фолликулами. Показано, что они вовлечены в большое количество биологических процессов, включая тканевый морфогенез и репарацию, фиброз, воспаление, развитие нервной системы, гемопоэз, функцию репродуктивной системы и канцерогенез.
Активин и ингибин продуцируются в виде белков-предшественников. Их аминотерминльные пропептиды протеолитически расщепляются и способствуют формированию дисульфид-связанных димеров биологически активных форм. Активины – негликозилированные гомо- или гетеродимеры различных бета-субъединиц: βA, βB, βC и βE у млекопитающих, тогда как ингибины – гетеродимеры уникальной альфа-субъединицы и одной из бета-субъединиц. Активин A – гомодимер из двух цепей βA. Субъединица βA может также образовывать гетеродимеры с βB или βC субъединицами, формируя активин AB и активин AC, соответственно. У человека зрелая цепь βA м.м. 14 kDa имеет идентичность 100% с аминокислотной последовательностью βA у быка, кошки, мыши, свиньи и крысы. Цепь βA экспрессируется многими клеточными типами, включая фибробласты и кератиноциты, сосудистые гладкомышечные клетки, эпителиальные и эндотелиальные клетки, гепатоциты, остеокласты и хондроциты, моноциты и макрофаги, нейроны, соматические клетки яичников и тестикул, и гонадотрофные клетки переднего гипофиза.
Активин A проявляет биологическую активность связываясь с рецептором активин-RIIA (серин/треониновой киназой типа 2), который затем нековалентно связывается с активин-RIB/ALK-4 (серин/треониновой киназой типа 1). Сигналинг через этот рецепторный комплекс приводит к Smad активации и регуляции транскрипции активин-опосредованных генов. Биоактивность активина A регулируется рядом механизмов. BAMBI, TGF-β RIII, и Cripto – клеточные молекулы, которые функционируют как рецепторы-ловушки или ограничивают способность активина A индуцировать сборку рецепторного комплекса. Внутриклеточное образование активина A может быть предотвращено встраиванием βA-субъединицы в активин AC или ингибин A. Биодоступность активина A ограничивается его встраиванием в неактивные комплексы с альфа2-макроглобулином, фоллистатином и FLRG.
Новости
02.03.2023
Конференции